Die sleutelverskil tussen homodimeer en heterodimeer is dat homodimeer 'n proteïen is wat uit twee identiese proteïene gemaak word, terwyl heterodimeer 'n proteïen is wat uit twee verskillende proteïene gemaak word.
Proteïen is 'n biomolekule wat uit aminosuurkettings bestaan. 'n Proteïendimeer is 'n kwaternêre proteïenstruktuur wat gevorm word uit die vereniging van twee proteïenmonomere of twee aminosuurkettings. Oor die algemeen bind hulle met mekaar deur nie-kovalente bindings. Proteïendimere is óf homodimere óf heterodimere. 'n Homodimeer het twee identiese proteïene wat nie-kovalent gebind is. Heterodimeer het twee verskillende proteïene wat saamgebind is. Hierdie proteïen dimeer interaksie is belangrik in regulering en katalise.
Wat is 'n Homodimeer?
Homodimer is 'n tipe proteïendimeer wat uit twee identiese monomere bestaan. Die monomere bind met nie-kovalente bindings. Oor die algemeen is daar 18 gemiddelde getalle H-bindings in homodimere. Verder is die korrelasiekoëffisiënt tussen H-bindings en raakvlakresidu in homodimeer 0.85. Verder is die maksimum aantal H-bindings per raakvlakresidu van homodimeer 0,44. Nie net dit nie, maar daar is ook meer intermolekulêre H-bindings in homodimere. Die digtheid van H-bindings per-koppelvlak-residu is egter laer in homodimere.
Figuur 01: Homodimeer
Wanneer voorbeelde vir homodimere oorweeg word, is die klas 1 RNA's homodimere. In hierdie homodimeer is R1-proteïen verantwoordelik vir nukleotiedreduksie terwyl R2-proteïen verantwoordelik is vir die huisvesting van die diyster-tyrosiel-skikking. Nog 'n proteïen homodimeer is tiroglobulien wat deur die tiroïedklier geproduseer word. Xanthine oxidase en etanercept is ook proteïen homodimere.
Wat is 'n Heterodimeer?
Die heterodimeer is 'n tipe proteïendimeer wat uit twee nie-identiese monomere saamgestel is. Met ander woorde, 'n heterodimeer is 'n proteïen wat uit twee verskillende proteïenmonomere bestaan. Oor die algemeen is daar 12 gemiddelde getalle H-bindings in heterodimere. Verder is die korrelasiekoëffisiënt tussen H-bindings en raakvlakresidu in heterodimeer 0.83. Verder is die maksimum aantal H-bindings per raakvlakresidu van die heterodimeer 0,65. In vergelyking met homodimere is daar minder intermolekulêre H-bindings in heterodimere. Die digtheid van H-bindings per-koppelvlak-residu is egter hoër in heterodimere.
Figuur 02: Heterodimeer
Ensiem-omgekeerde transkriptase is 'n heterodimeer wat uit twee verskillende aminosurekettings bestaan. Nog 'n voorbeeld van 'n heterodimeer is opioïedreseptore. Boonop is tubulien 'n heterodimeer proteïen.
Wat is die ooreenkomste tussen homodimeer en heterodimeer?
- Homodimer en heterodimeer is twee tipes proteïendimmers.
- Albei het twee monomere.
- Hulle is kwaternêre proteïenstrukture.
- Dimere is algemeen in katalise en regulering.
Wat is die verskil tussen homodimeer en heterodimeer?
Homodimer is 'n proteïendimeer wat uit twee identiese proteïenmonomere bestaan, terwyl heterodimeer 'n proteïendimeer is wat uit twee verskillende proteïenmonomere bestaan. Dus, dit is die belangrikste verskil tussen homodimeer en heterodimeer. Verder is daar 18 gemiddelde getalle H-bindings in homodimere terwyl daar 12 gemiddelde getalle H-bindings in heterodimere is.
Boonop is nog 'n verskil tussen homodimeer en heterodimeer dat die korrelasiekoëffisiënt tussen H-bindings en raakvlakresidu 0.85 in homodimere is terwyl dit 0.83 in heterodimere is.
Die onderstaande infografika van die verskil tussen homodimeer en heterodimeer toon meer vergelykings tussen beide dimere.
Opsomming – Homodimeer vs Heterodimeer
Proteïendimere is algemeen in katalise en regulering. Hulle kan óf homodimere óf heterodimere wees. Homodimere bestaan uit twee identiese proteïenmonomere. Daarteenoor bestaan heterodimere uit twee nie-identiese proteïenmonomere. Dit is dus die sleutelverskil tussen homodimeer en heterodimeer.
