Die sleutelverskil tussen allosteriese en kovalente modulasie is dat allosteriese modulasie 'n fosfatase-ensiem vereis, terwyl kovalente modulasie 'n kinase-ensiem vereis.
Modulasie van 'n ensiem is 'n modifikasie op die plek waarin 'n reseptor of 'n ligand met 'n ensiem gaan bind. Daar is verskillende tipes modulasies, en allosteriese en kovalente modulasie is twee daarvan.
Wat is allosteriese modulasie?
Allosteriese modulasie is 'n term in farmakologie en biochemie wat verwys na 'n groep stowwe wat aan 'n reseptor bind om daardie reseptor se reaksie op die stimulus te verander. Sommige van hierdie moduleerders is dwelms, bv. bensodiasepiene. Allosteriese plek is die plek waaraan 'n allosteriese modulator bind. Dit is nie dieselfde een waaraan die endogene agonis van die reseptor gaan bind nie (hierdie spesifieke plek word die ortosteriese plek genoem). Ons kan beide modulators en agoniste as reseptorligande noem.
Boonop is daar drie hooftipes allosteriese modulators: positiewe, negatiewe en neutrale modulasies. Die positiewe tipe kan die reaksie van die reseptor verhoog deur die waarskynlikheid van die agonis binding aan 'n reseptor te verhoog, deur die vermoë om die reseptor te aktiveer (dit word doeltreffendheid genoem), of deur beide hierdie maniere te verhoog. Aan die ander kant kan die negatiewe tipe agonistiese affiniteit en doeltreffendheid verminder. Laastens beïnvloed die neutrale tipe nie die agonisaktiwiteit nie, maar dit kan keer dat ander moduleerders aan 'n allosteriese plek bind. Boonop werk sommige allosteriese modulators as allosteriese agoniste.
Oor die algemeen is allosteriese modulators in staat om die affiniteit en doeltreffendheid van ander stowwe wat op 'n reseptor inwerk, te verander. 'n Modulator kan ook die affiniteit verhoog en doeltreffendheid verlaag of omgekeerd. Affiniteit is die vermoë van 'n stof om aan 'n reseptor te bind. Doeltreffendheid, aan die ander kant, is die vermoë van 'n stof om 'n reseptor te aktiveer wat gegee word as 'n persentasie van die vermoë van die stof om die reseptor te aktiveer in vergelyking met die endogene agonis van die reseptor.
Wat is kovalente modulasie?
Kovalente modulasie is 'n belangrike term wat in biochemie gebruik word, en dit verwys na 'n groep stowwe wat kovalent aan 'n reseptor bind en die reaksie daarvan verander. Ensieme kan gereguleer word deur die oordrag van 'n molekule of atoom van 'n skenker na 'n aminosuursyketting wat as die reseptor van die oorgeplaaste molekule kan dien. Die ander manier om dit te doen is om die aminosuurvolgorde self te verander deur proteolitiese splitsing.
Kovalente modulasie behels die verandering van die vorm en funksie van 'n ensiem deur die kovalente binding van chemiese groepe daaraan. Boonop staan hierdie modulasie ook bekend as post-translasionele modifikasie. Gewoonlik vind hierdie modulasie plaas in die endoplasmiese retikulum en die Golgi-apparaat. Die terreine wat dikwels post-translasionele modifikasie kan ondergaan, is die terreine met 'n funksionele groep wat as 'n nukleofiel in die reaksie dien. Hierdie terreine sluit hidroksielgroepe van serien, treonien en tirosien in, saam met die amienvorms van lisien, arginien en histidien.
Wat is die verskil tussen allosteriese en kovalente modulasie?
Die sleutelverskil tussen allosteriese en kovalente modulasie is dat allosteriese modulasie 'n fosfatase-ensiem vereis, terwyl kovalente modulasie 'n kinase-ensiem vereis.
Die onderstaande infografika bied die verskille tussen allosteriese en kovalente modulasie in tabelvorm aan vir sy-aan-sy vergelyking.
Opsomming – Allosteriese vs Kovalente Modulasie
Allosteriese modulasie verwys na 'n groep stowwe wat aan 'n reseptor bind om daardie reseptor se reaksie op 'n stimulus te verander, terwyl kovalente modulasie verwys na 'n groep stowwe wat kovalent aan 'n reseptor bind en die reaksie daarvan verander. Die sleutelverskil tussen allosteriese en kovalente modulasie is dat allosteriese modulasie 'n fosfatase-ensiem vereis, terwyl kovalente modulasie 'n kinase-ensiem vereis.
