Die sleutelverskil tussen nie-mededingende en allosteriese inhibisie is dat in nie-mededingende inhibisie, die maksimum tempo van gekataliseerde reaksie (Vmax) afneem en substraatkonsentrasie (Km) bly onveranderd, terwyl in allosteriese inhibisie, Vmax onveranderd bly en Km neem toe.
Ensieme is noodsaaklik vir die meeste reaksies wat in organismes plaasvind. Gewoonlik kataliseer 'n ensiem 'n reaksie deur die aktiveringsenergie wat benodig word vir die reaksie te verminder. Maar ensieme moet versigtig gereguleer word om die vlakke van eindprodukte wat tot ongewenste vlakke styg, te beheer. Dit word beheer deur ensieminhibisie.'n Ensieminhibeerder is 'n molekule wat die normale reaksiepad tussen 'n ensiem en 'n substraat versteur.
'n Aktiewe plek is die gebied van 'n ensiem waar die substrate bind en 'n chemiese reaksie ondergaan. 'n Allosteriese plek is waar dit molekules toelaat om ensiemaktiwiteit te aktiveer of te inhibeer. Ensiemkinetika speel 'n belangrike rol tydens ensieminhibisie. Die maksimum reaksietempo wat kenmerkend is van 'n spesifieke ensiem by 'n spesifieke konsentrasie staan bekend as die maksimum snelheid of Vmaks. Die substraatkonsentrasie wat die tempo gee wat die helfte van Vmax is, is Km.
Wat is nie-mededingende inhibisie?
Nie-mededingende inhibisie is 'n tipe ensieminhibisie waar die inhibeerder die ensiemaktiwiteit verminder en ewe goed aan die ensiem bind, of dit nou aan die substraat gebind is of nie. Met ander woorde, nie-mededingende inhibisie is waar die inhibeerder en substraat beide op enige gegewe tydstip aan die ensiem bind. Wanneer beide substraat en inhibeerder met die ensiem bind, vorm dit 'n ensiem-substraat-inhibeerder kompleks. Sodra hierdie kompleks gevorm is, kan dit geen produk produseer nie. Dit kan slegs terugskakel na die ensiem-substraat-kompleks of die ensiem-inhibeerder-kompleks.
Figuur 01: Nie-mededingende inhibisie
In nie-mededingende inhibisie het die inhibeerder gelyke affiniteit vir die ensiem en ensiem-substraat kompleks. Die mees algemene meganisme van 'n nie-mededingende inhibeerder is die omkeerbare binding van die inhibeerder aan 'n allosteriese plek. Maar die inhibeerder het ook die vermoë om direk aan die aktiewe plek te bind. 'n Voorbeeld van 'n nie-mededingende inhibeerder is die omskakeling van piruvaatkinase in piruvaat. Die omskakeling van fosfoenolpiruvaat om piruvaat te lewer word deur piruvaatkinase gekataliseer. 'n Aminosuur genaamd Alanien, wat uit piruvaat gesintetiseer word, inhibeer die ensiem piruvaatkinase tydens glikolise. Alanien tree op as 'n nie-mededingende inhibeerder.
Wat is allosteriese inhibisie?
Allosteriese inhibisie is 'n tipe ensieminhibisie waar die inhibeerder die ensiemaktiwiteit vertraag deur die ensiem te deaktiveer en aan die ensiem by die allosteriese plek te bind. Hier kompeteer die inhibeerder nie direk met die substraat op die aktiewe plek nie. Maar dit verander indirek die samestelling van die ensiem. Sodra die vorm verander is, word die ensiem onaktief. Dit kan dus nie meer met die ooreenstemmende substraat bind nie. Dit vertraag op sy beurt die vorming van finale produkte.
Figuur 02: Allosteriese inhibisie
Allosteriese inhibisie verhoed die vorming van onnodige produkte, wat energievermorsing verminder.'n Voorbeeld van allosteriese inhibisie is die omskakeling van ADP na ATP in glikolise. Hier, wanneer daar oormaat ATP in die stelsel is, dien ATP as 'n allosteriese inhibeerder. Dit bind aan fosfofruktokinase, wat een van die ensieme is wat by glikolise betrokke is. Dit vertraag die ADP-omskakeling. As gevolg hiervan voorkom ATP die onnodige produksie van homself. Daarom is oormaat produksie van ATP nie nodig wanneer daar voldoende hoeveelhede is nie.
Wat is die ooreenkomste tussen nie-mededingende en allosteriese inhibisie?
- Albei tipes ensieminhibisies vertraag ensiemaktiwiteit.
- Die inhibeerders in beide ensieminhibisies kompeteer nie met die substraat by die aktiewe plek nie.
- Die inhibeerders verander die samestelling van die ensiem indirek.
- Albei inhibeerders verander die vorm van die ensiem.
Wat is die verskil tussen nie-mededingende en allosteriese inhibisie?
In nie-mededingende inhibisie neem die Vmaks van die reaksie af terwyl die Km-waarde onveranderd gelaat word. In teenstelling hiermee, in allosteriese inhibisie, bly die Vmax onveranderd, en die Km-waarde neem toe. Dit is dus die belangrikste verskil tussen nie-mededingende en allosteriese inhibisie. Allosteriese inhibisie fokus meer op die gebruik van chemikalieë wat die ensiemaktiwiteit verander deur by 'n allosteriese plek te bind, terwyl nie-mededingende inhibeerders altyd die werkende ensiem stop deur direk by 'n alternatiewe plek te bind.
Die volgende infografika tabelle die verskille tussen nie-mededingende en allosteriese inhibisie vir sy-aan-sy-vergelyking.
Opsomming – Nie-mededingende teen allosteriese inhibisie
Nie-mededingende inhibisie is 'n ensiem inhibisie waar die inhibeerder die ensiemaktiwiteit verminder en ewe goed aan die ensiem bind of dit nou aan die substraat gebind is of nie. Allosteriese inhibisie is 'n tipe ensieminhibisie waar die inhibeerder die ensiemaktiwiteit vertraag deur die ensiem te deaktiveer en aan die ensiem by die allosteriese plek bind. Die sleutelverskil tussen nie-mededingende en allosteriese inhibisie is dat die maksimum tempo van gekataliseerde reaksie (Vmaks) verminder word, en die substraatkonsentrasie (Km) bly onveranderd in nie-mededingende inhibisie terwyl die Vmaks onveranderd bly, en Km verhoog word in allosteriese inhibisie. inhibisie.
