Die sleutelverskil tussen positiewe en negatiewe allosterisme is dat positiewe allosterisme in proteïene 'n hoë affiniteit vir ligande toon, terwyl negatiewe allosterisme in proteïene 'n lae affiniteit vir ligande toon.
Allosterisme of allosteriese gedrag is die verskynsel waarin die aktiwiteit van 'n proteïen verander kan word na gelang van die binding van sommige molekules op 'n ander plek as die aktiewe plek van die proteïen (spesifiek in ensieme). 'n Positiewe allosterisme dui aan dat die binding van 'n effektormolekule aan 'n ensiem veroorsaak dat die ensiem sy konfigurasie in 'n aktiewe vorm verander. Daarteenoor dui 'n negatiewe allosteirsme aan dat 'n effektormolekulebinding veroorsaak dat die ensiem sy konfigurasie van 'n aktiewe vorm na 'n onaktiewe vorm verander.
Wat is positiewe allosterisme?
Positiewe allosterisme is die verandering in die konfigurasie van 'n proteïen (meestal 'n ensiem) van 'n onaktiewe vorm na 'n aktiewe vorm na die binding van 'n effektormolekule. Die effektormolekule bind met 'n ander plek as die aktiewe plek van die ensiem; dit word die allosteriese terrein genoem. Hierdie proses staan ook bekend as allosteriese aktivering.
'n Algemene voorbeeld vir so effektor molekule binding is die binding van suurstof molekule met hemoglobien molekule, wat die hemoglobien molekule aktiveer om suurstof effektief na selle te vervoer. Daar bind die suurstofmolekule met die ysterhoudende yster van 'n heemmolekule in die hemoglobienmolekule. Die aktiewe vorm staan bekend as oksi-hemoglobien, terwyl die onaktiewe vorm bekend staan as deoksie-hemoglobien.
Wat is negatiewe allosterisme?
Negatiewe allosterisme is die verandering in die konfigurasie van 'n ensiem van 'n aktiewe vorm na 'n onaktiewe vorm na die binding van 'n effektormolekule. Die effektormolekule bind met 'n ander plek as die aktiewe plek van die ensiem; dit word die allosteriese terrein genoem. Hierdie proses staan ook bekend as allosteriese inhibisie.
Figuur 01: Positiewe en Negatiewe Allosterisme
Gedurende negatiewe allosterisme, verminder die binding van een ligand die affiniteit van die ensiem vir substraat by die ander aktiewe plekke wat beskikbaar is vir substraatbinding. 'n Voorbeeld is die binding van 2,3-BPG aan 'n allosteriese plek op hemoglobien, wat 'n afname in die affiniteit vir suurstof van alle subeenhede veroorsaak.
Wat is die verskil tussen positiewe en negatiewe allosterisme?
In 'n positiewe allosterisme veroorsaak die binding van 'n effektormolekule aan 'n ensiem dat die ensiem sy konfigurasie in 'n aktiewe vorm verander, terwyl in negatiewe allosterisme, binding van 'n effektormolekule veroorsaak dat die ensiem sy konfigurasie van aktief verander vorm na die onaktiewe vorm. Die sleutelverskil tussen positiewe en negatiewe allosterisme is dat positiewe allosterisme in proteïene 'n hoë affiniteit vir ligande toon, terwyl negatiewe allosterisme in proteïene 'n lae affiniteit vir ligande toon. Boonop behels positiewe allosterisme aktivering, terwyl negatiewe allosterisme inhibisie behels. Binding van suurstof met hemoglobien is 'n voorbeeld van positiewe allosterisme terwyl binding van 2, 3-BPG met hemoglobien 'n voorbeeld van negatiewe allosterisme is.
Die volgende infografika bied die verskil tussen positiewe en negatiewe allosterisme in tabelvorm aan vir vergelyking langs mekaar.
Opsomming – Positiewe vs Negatiewe Allosterisme
In allosterisme of allosteriese gedrag kan die aktiwiteit van 'n proteïen verander word na gelang van die binding van sommige molekules op 'n ander plek as die aktiewe plek van die proteïen (spesifiek in ensieme). Die sleutelverskil tussen positiewe en negatiewe allosterisme is dat positiewe allosterisme in proteïene 'n hoë affiniteit vir ligande toon, terwyl negatiewe allosterisme in proteïene 'n lae affiniteit vir ligande toon.
