Verskil tussen holoënsiem en apoënsiem

INHOUDSOPGAWE:

Verskil tussen holoënsiem en apoënsiem
Verskil tussen holoënsiem en apoënsiem

Video: Verskil tussen holoënsiem en apoënsiem

Video: Verskil tussen holoënsiem en apoënsiem
Video: Apoenzyme and Holoenzyme | Cofactor | Enzymes 2024, November
Anonim

Sleutelverskil – Holoenzyme vs Apoenzyme

Ensieme is biologiese katalisators wat die tempo van chemiese reaksies in die liggaam verhoog. Hulle is proteïene wat uit aminosuurvolgordes bestaan. Ensieme is betrokke by die chemiese reaksies sonder om verteer te word. Hulle is spesifiek vir substrate en chemiese reaksies. Die funksie van die ensiem word ondersteun deur verskillende nie-proteïenagtige klein molekules. Hulle staan bekend as kofaktore. Hulle help ensieme in hul katalitiese werking. Hierdie kofaktore kan metaalione of koënsieme wees; hulle kan ook óf anorganiese óf organiese molekules wees. Baie ensieme benodig 'n kofaktor om aktief te word en die katalitiese funksie te inisieer. Gebaseer op die binding met kofaktor, het ensieme twee vorme genaamd apoënsiem en holoënsiem. Die sleutelverskil tussen holoënsiem en apoënsiem is dat apoënsiem die proteïenkomponent van die ensiem is wat onaktief is en nie aan die kofaktor gebind is nie, terwyl holoënsiem die proteïenkomponent van die ensiem en gebonde kofaktor is wat die aktiewe vorm van die ensiem skep.

Wat is Holoënsiem?

Ensieme is proteïene wat biochemiese reaksies in die selle kataliseer. Die meeste ensieme benodig 'n klein nie-proteïenmolekule om katalitiese funksies te begin. Hierdie molekules staan bekend as kofaktore. Kofaktore is hoofsaaklik anorganiese of organiese molekules. Kofaktore word in twee hooftipes gekategoriseer, genaamd metaalione en koënsieme. Die binding van die kofaktor is noodsaaklik vir die aktivering van die ensiem en die aanvang van die chemiese reaksie. Wanneer die proteïenkomponent van die ensiem aan die kofaktor gebind word, staan die volledige molekule as 'n holoënsiem bekend. Holoënsiem is katalisties aktief. Gevolglik bind dit aktief met die substrate en verhoog die reaksietempo. Koensieme bind losweg met die ensieme terwyl prostetiese groepe styf met die apoensieme bind. Sommige kofaktore bind aan die aktiewe plek van die ensiem. By binding verander dit die konformasie van die ensiem en verbeter die binding van substrate aan die aktiewe plek van die ensiem.

DNA-polimerase en RNA-polimerase is twee holoënsieme. DNA-polimerase benodig magnesiumione om aktief te word en DNA-polimerisasie te inisieer. RNA-polimerase benodig sigmafaktor vir sy katalitiese funksie.

Wat is apoënsiem?

Apoënsiem is die ensiem voordat dit met die kofaktor bind. Met ander woorde, apoënsiem is die proteïendeel van die ensiem wat nie die kofaktor het nie. Apoënsiem is katalities onaktief en onvolledig. Dit vorm 'n aktiewe ensiemstelsel wanneer dit met 'n koënsiem gekombineer word en bepaal die spesifisiteit van hierdie sisteem vir 'n substraat. Daar is baie kofaktore wat met apoensieme bind om holoënsieme te maak. Algemene koënsieme is NAD+, FAD, Koënsiem A, B-vitamiene en vitamien C. Algemene metaalione wat met apoensieme bind, is yster, koper, kalsium, sink, magnesium, ens. Kofaktore bind styf of losweg met die apoënsiem om apoënsiem in holoënsiem om te skakel. Sodra die kofaktor uit die holoënsiem verwyder is, word dit weer in apoënsiem omgeskakel, wat onaktief en onvolledig is.

Die teenwoordigheid van die kofaktor by die aktiewe plek van die apoënsiem is noodsaaklik omdat hulle groepe of plekke verskaf wat die proteïendeel van die ensiem nie besit om die reaksie te kataliseer nie.

Sleutelverskil - holoënsiem vs apoënsiem
Sleutelverskil - holoënsiem vs apoënsiem

Figuur 01: Apoënsiem en Holoënsiem

Wat is die verskil tussen Holoenzyme en Apoenzyme?

Holoenzyme vs Apoenzyme

Holoënsiem is 'n aktiewe ensiem wat bestaan uit 'n apoënsiem wat aan sy kofaktor gebind is. Apoënsiem is die proteïenkomponent wat nie sy kofaktor het nie.
Cofactor
Holoënsiem is gebind aan sy kofaktor. Apoënsiem is die ensiemkomponent sonder die kofaktor.
Aktiwiteit
Holoënsiem is katalisties aktief. Apoënsiem is katalities onaktief.
Voltooidheid
Holoënsiem is voltooi en kan die reaksie inisieer. Apoënsiem is onvolledig en kan nie die reaksie inisieer nie.
Voorbeelde
DNA-polimerase, RNA-polimerase is voorbeelde van holoënsiem. Aspartaat-transkarbamoilase is 'n voorbeeld vir apoënsiem.

Opsomming – Holoenzyme vs Apoenzyme

Ensieme is biologiese katalisators van die selle. Hulle verlaag die energie wat nodig is vir reaksie. Ensieme verhoog die reaksietempo deur aktief te veroorsaak dat die substraat na produkte omskakel. Hulle kataliseer spesifiek die reaksies sonder om in die reaksies in te gaan. Ensieme bestaan uit proteïenmolekules. Die proteïengedeelte van die ensiem staan bekend as apoënsiem. Apoënsiem benodig binding met nie-proteïenagtige klein molekules wat kofaktore genoem word om aktief te word. Wanneer apoënsiem met kofaktor bind, staan die kompleks bekend as holoënsiem. Holoënsiem is katalities aktief om die chemiese reaksie te inisieer. Die substraat bind met die holoënsiem, nie met die apoënsiem nie. Dit is die verskil tussen holoënsiem en apoënsiem.

Laai PDF-weergawe van Holoenzyme vs Apoenzyme af

Jy kan die PDF-weergawe van hierdie artikel aflaai en dit vir vanlyn doeleindes gebruik soos per aanhalingsnotas. Laai asseblief PDF-weergawe hier af Verskil tussen holoënsiem en apoënsiem.

Aanbeveel: