Die sleutelverskil tussen alfa- en beta-heliks berus op die tipe waterstofbinding wat hulle vorm in die ontwikkeling van hierdie strukture. Alfa-helikse vorm intra-molekulêre waterstofbindings terwyl die beta-helikse inter-molekulêre waterstofbindings vorm.
Komplekse proteïene het vier strukturele organisasievlakke – primêre, sekondêre, tersiêre en kwaternêre. Die sekondêre strukture van proteïene vorm die peptiedkettings in verskillende oriëntasies. Die peptiedkettings bestaan uit aminosuurvolgordes wat deur peptiedbindings gebind word. Daarom is daar twee hoof sekondêre strukture in proteïene soos alfa-heliks en beta-heliks. Daarbenewens is daar ander sekondêre strukture wat die beta-draai- en haarnaaldstrukture genoem word. Hierdie artikel fokus hoofsaaklik op die verskil tussen alfa- en beta-heliks.
Wat is Alpha Helix?
Proteïene het vier strukturele vlakke van organisasie. Hiervan is die alfa-heliks die algemeenste sekondêre struktuur van proteïene. En hierdie struktuur verskyn as 'n staaf wat om 'n sentrale as gewikkel is. Verder is die alfa-heliks 'n regshandige heliks. Linkshandige helikse kan egter ook teenwoordig wees. Hier vorm die peptiedbindings vanaf die amino-terminaal na die karboksie-terminaal. Aminosure skakel met mekaar via hierdie peptiedbindings. Intra-molekulêre waterstofbindings is die hoofoorsaak vir die vorming van die alfa-heliks.
Figuur 01: Alpha Helix
Rangskikking van die alfa-heliks hang af van die hidrofiele en hidrofobiese aard van die proteïen. As die aminosuurvolgorde uit 'n groot aantal hidrofiliese R (veranderlike) groepe bestaan, oriënteer die R-groepe na die waterfase. As die veranderlike groepe hidrofobies is, sal hulle uitsteek na die hidrofobiese fase van die omgewing. In enige scenario blyk dit dat die R-groepe uit die heliese struktuur strek. As gevolg van hierdie strukturele eienskappe is alfa-heliks meer bestand teen mutasies. Die teenwoordigheid van waterstofbindings stabiliseer dus die struktuur van die alfa-heliks. Daar is gemiddeld 3,6 residue per draai in 'n alfa-heliks aangesien dit 3,6 residue neem vir die waterstofbindings om te ontwikkel. Sommige strukturele proteïene soos kollageen en keratien is ryk aan alfa-helikse.
Wat is Beta Helix?
'n Beta-heliks is die tweede mees algemene sekondêre struktuur van 'n proteïen. Alhoewel dit nie so algemeen soos die alfa-heliks is nie, speel die teenwoordigheid van beta-heliks ook 'n groot rol in proteïenstruktuur. Vorming van die beta-heliks vind plaas via twee beta-velle wat óf op 'n parallelle wyse óf 'n anti-parallelle manier gerangskik is. Hierdie velle vorm dan 'n heliese struktuur. Intermolekulêre waterstofbindings tussen twee plaatstringe help met die vorming van 'n beta-heliks.
Figuur 02: Beta Helix
Beta-helikse kan beide regshandig of linkshandig wees, afhangende van hul bindingspatrone. Wanneer 'n beta-heliks gevorm word, sal die veranderlike groepe van die twee beta-velle binne die kern van die heliks rangskik. Daarom het die meerderheid van die groepe wat beta-blaaie vorm hidrofobiese funksies.
In teenstelling met die alfa-heliks, vorm 17 residue een draai in Beta-heliks. Metaalione het die vermoë om die vorming van Beta-heliks te aktiveer. Soortgelyk aan die alfa-heliks, ondersteun die waterstofbindings om die struktuur van die Beta-heliks te handhaaf. Koolstofanhidrase-ensiem en pektaatliase is twee proteïene wat ryk is aan beta-helikse.
Wat is die ooreenkomste tussen Alpha en Beta Helix?
- Alpha en Beta Helix is twee sekondêre strukture van proteïene.
- Aminosure is die monomere van beide sekondêre strukture.
- Verder is die chemiese bestanddele van die alfa- en beta-helikse koolstof, waterstof, suurstof, stikstof en swael.
- Albei sekondêre strukture ontwikkel ook tot 'n hoër vlak organisasie.
- Boonop word albei deur waterstofbindings gestabiliseer.
- In beide strukture word die hidrofobisiteit bepaal deur die teenwoordigheid van die R-groepe van die aminosure.
Wat is die verskil tussen Alpha en Beta Helix?
Die sleutelverskil tussen die alfa- en beta-heliks is die tipe waterstofbinding wat hulle toon. Alfa-heliks toon intra-molekulêre waterstofbinding terwyl beta-heliks inter-molekulêre waterstofbinding toon. Daarbenewens vorm die alfa-heliks 'n regshandige heliks, terwyl beta-heliks beide regs- en linkshandige heliks kan vorm. So, dit is ook 'n beduidende verskil tussen alfa- en beta-heliks.
Boonop is 'n verdere verskil tussen alfa- en beta-heliks dat die alfa-heliksvorming plaasvind deur die verdraaiing van die aminosuurvolgorde, terwyl in beta-heliksvorming die twee beta-velle óf parallel óf anti-parallel gebind is aan vorm die heliese struktuur.
Die inligting-grafika hieronder bied meer inligting oor die verskil tussen alfa- en beta-heliks.
Opsomming – Alpha vs Beta Helix
Beide alfa-helikse en beta-helikse is belangrik om komplekse proteïenstrukture te identifiseer en af te lei. Beide tipes is sekondêre strukture van proteïene. Alfa-heliks is egter 'n heliese draai van aminosuurvolgordes. Daarteenoor vind beta-heliksvorming plaas via die waterstofbinding van parallelle of anti-parallelle beta-plate. Verder is die waterstofbinding intra-molekulêr in alfa-heliksvorm terwyl die waterstofbinding intermolekulêr in beta-heliksvorm is. Boonop het beide hierdie strukture 'n R-groep, wat die hidrofobisiteit van die proteïen bepaal. Dus, dit som die verskil tussen alfa- en beta-heliks op.
