Sleutelverskil – Alpha Helix vs Beta Plooiblad
Alfa-helikse en beta-geplooide velle is die twee sekondêre strukture wat die meeste in 'n polipeptiedketting voorkom. Hierdie twee strukturele komponente is die eerste hoofstappe in die proses om 'n polipeptiedketting te vou. Die belangrikste verskil tussen Alpha Helix en Beta Pleated Sheet is in hul struktuur; hulle het twee verskillende vorms om 'n spesifieke werk te doen.
Wat is Alpha Helix?
'n Alfa-heliks is 'n regshandige spoel van aminosuurreste op 'n polipeptiedketting. Die reeks aminosuurreste kan wissel van 4 tot 40 residue. Die waterstofbindings wat tussen die suurstof van C=O-groep op die boonste spoel en die waterstof van die N-H-groep van die onderste spoel gevorm word, help om die klos bymekaar te hou. 'n Waterstofbinding word gevorm per elke vier aminosuurreste in die ketting op die bogenoemde wyse. Hierdie eenvormige patroon gee dit definitiewe kenmerke soos die dikte van die spoel en dit dikteer die lengte van elke volledige draai langs die heliks-as. Die stabiliteit van alfa-heliksstruktuur hang van verskeie faktore af.
O-atome in rooi, N-atome in blou, en waterstofbindings as groen stippellyne
Wat is Beta-geplooide vel?
Beta-geplooide vel, ook bekend as beta-vel, word beskou as die tweede vorm van sekondêre struktuur in proteïene. Dit bevat beta-stringe wat sywaarts verbind word deur 'n minimum van twee of drie waterstofbindings in die ruggraat om 'n gedraaide, geplooide vel te vorm soos in die prentjie getoon.'n Beta-string is 'n stuk polipeptiedketting; sy lengte is oor die algemeen gelyk aan 3 tot 10 aminosure, insluitend ruggraat in 'n uitgebreide bevestiging.
4-string antiparallelle β-velfragment van 'n kristalstruktuur van die ensiemkatalase.
a) wat die antiparallelle waterstofbindings (gestippel) tussen peptied NH en CO groepe op aangrensende stringe toon. Pyltjies dui kettingrigting aan, en elektrondigtheidkontoere skets die nie-H-atome. O-atome is rooi balle, N-atome is blou, en H-atome word eenvoudig weggelaat; sykettings word slegs uitgewys na die eerste syketting C-atoom (groen)
b) Randaansig van die sentrale twee β-stringe
In beta-geplooide velle loop die polipeptiedkettings langs mekaar. Dit kry die naam "geplooide vel" as gevolg van die golfagtige voorkoms van die struktuur. Hulle is aan mekaar gekoppel deur waterstofbindings. Hierdie struktuur laat die vorming van meer waterstofbindings toe deur die polipeptiedketting uit te rek.
Wat is die verskil tussen Alpha Helix en Beta Pleated Sheet?
Struktuur van Alpha Helix en Beta-geplooide vel
Alpha Helix:
In hierdie struktuur is die polipeptiedruggraat styf gebind om 'n denkbeeldige as as 'n spiraalstruktuur. Dit staan ook bekend as die helikoïdale rangskikking van die peptiedketting.
Die vorming van alfa-heliksstruktuur vind plaas wanneer die polipeptiedkettings in 'n spiraal gedraai word. Dit stel al die aminosure in die ketting in staat om waterstofbindings ('n binding tussen 'n suurstofmolekule en 'n waterstofmolekule) met mekaar te vorm. Die waterstofbindings laat die heliks toe om die spiraalvorm te hou en gee 'n stywe spoel. Hierdie spiraalvorm maak die alfa-heliks baie sterk.
Waterstofbindings word deur die geel kolletjies aangedui.
Beta-geplooide vel:
Wanneer twee of meer fragmente van polipeptiedketting(s) met mekaar oorvleuel en 'n ry waterstofbindings met mekaar vorm, kan die volgende strukture gevind word. Dit kan op twee maniere gebeur; parallelle rangskikking en anti-parallelle rangskikking.
Voorbeelde van die struktuur:
Alpha Helix: Ving- of toonnaels kan as 'n voorbeeld van 'n alfa-heliksstruktuur geneem word.
Beta-geplooide vel: Die struktuur van vere is soortgelyk aan die struktuur van beta-geplooide vel.
Kenmerke van die struktuur:
Alfa-heliks: In alfa-heliksstruktuur is daar 3,6 aminosure per draai van die heliks. Al die peptiedbindings is trans en planêr, en die N-H groepe in die peptiedbindings wys in dieselfde rigting, wat ongeveer parallel met die as van die heliks is. Die C=O-groepe van alle peptiedbindings wys in die teenoorgestelde rigting, en hulle is parallel aan die as van die heliks. Die C=O-groep van elke peptiedbinding is gebind aan die N-H-groep van die peptiedbinding wat 'n waterstofbinding vorm. Alle R-groepe is na buite gewys vanaf die heliks.
Beta-geplooide vel: Elke peptiedbinding in die beta-geplooide vel is plat en het die trans-konformasie. Die C=O- en N-H-groepe van peptiedbindings van aangrensende kettings is in dieselfde vlak en wys na mekaar en vorm waterstofbinding tussen hulle. Al die R-groepe in enige ketting kan alternatiewelik bo en onder die vlak van die vel voorkom.
Definisies:
Sekondêre struktuur: Dit is die vorm van 'n vouproteïen as gevolg van waterstofbinding tussen sy ruggraatamied- en karbonielgroepe.
