Die sleutelverskil tussen aspartyl-sisteïen- en serienproteases is hul funksionele groepe wat as katalitiese residue optree. Die funksionele groep wat as die katalitiese oorblyfsels van aspartylprotease optree, is 'n karboksielsuurgroep, terwyl 'n tiol- of sulfhidrielgroep in sisteïenprotease as die funksionele groep by die katalitiese residu optree, en in serienprotease 'n hidroksielgroep of 'n alkohol optree. as die funksionele groep by die katalitiese residu.
Proteases is ensieme wat proteolise kataliseer, wat die afbreek van proteïene in kleiner polipeptiede of aminosure is. Hierdie proses vind plaas deur peptiedbindings binne proteïene te splits deur 'n hidrolise proses. Proteases is betrokke by baie biologiese funksies, soos vertering van ingeneemde proteïene, katabolisme van proteïene en selsein. Proteases kom in alle vorme van lewe voor. Aspartyl, sisteïen en serien is drie belangrike proteases wat 'n sleutelrol in lewende organismes speel.
Wat is Aspartyl-proteases?
Aspartylproteases is 'n tipe proteïenverbrekende ensieme. Hulle het twee hoogs bewaarde aspartate in die aktiewe plek, en hulle is optimaal aktief by suur pH. Hierdie proteases klief dipeptiedbindings wat hidrofobiese residue sowel as 'n beta-metileengroep het. Die katalitiese meganisme van aspartylprotease is 'n suur-basis-meganisme. Dit behels die koördinering van 'n watermolekule met twee aspartaatreste. Een aspartaat aktiveer die watermolekule deur 'n proton te verwyder. Dit stel die water in staat om 'n nukleofiele aanval op die karbonielkoolstof van die substraat uit te voer. As gevolg hiervan genereer dit 'n tetraëdriese oksianion-tussenproduk wat deur waterstofbindings met die tweede aspartaatresidu gestabiliseer word. Die herrangskikking van hierdie tussenproduk is verantwoordelik vir die splitsing van die peptied in twee peptiedprodukte.
Figuur 01: Aspartyl Protease
Daar is vyf superfamilies van asparaginale proteases: Clan AA wat 'n familie is, Clan AC, wat 'n seinpeptidase II familie is, Clan AD, wat 'n presenilien familie is, Clan AE, wat 'n GPR endopeptidase familie is, en Clan AF, wat 'n groot familie is.
Wat is Cysteine Proteases?
Sisteïenproteases is 'n groep hidrolase-ensieme wat proteïene afbreek. Hulle toon 'n katalitiese meganisme wat 'n nukleofiele sisteïetiol in 'n katalitiese triade of diade behels. Die aanvanklike stap in die katalitiese meganisme van sisteïenproteases is deprotonasie. Die tiolgroep word binne die aktiewe plek van die ensiem gedeprotoneer deur 'n aangrensende aminosuur soos histidien, wat 'n basiese syketting het. Die volgende stap is die nukleofiele aanval deur die gedeprotoneerde anioniese swael van sisteïen op die substraat. Hier word die fragment van die substraat vrygestel met 'n amien, en die histidienresidu in die protease herstel sy gedeprotoneerde vorm. Dit lei tot die vorming van die tioester-tussenproduk van die substraat, wat die nuwe karboksieterminus aan die sisteïentiol verbind. Die tioesterbinding hidroliseer om karboksielsuur-eenheid op die oorblywende substraatfragment te genereer.
Figuur 02: Cysteine Protease
Sisteïenproteases speel verskeie rolle in fisiologie en ontwikkeling. In plante speel hulle 'n belangrike rol in die groei, ontwikkeling, akkumulasie en mobilisering van bergingsproteïene. By mense is hulle belangrik in veroudering en apoptose, immuunresponse, prohormoonverwerking en ekstrasellulêre matrikshermodellering tot keëlontwikkeling.
Wat is Serine Proteases?
Serienproteases is ook 'n groep proteolitiese ensieme wat peptiedbindings in proteïene klief. Serien dien as die nukleofiele aminosuur by die aktiewe plek van die ensiem. Dit is teenwoordig in beide eukariote en prokariote. Serienproteases word gewoonlik in verskillende kategorieë verdeel deur 'n kenmerkende struktuur wat bestaan uit twee beta-vat-domeine wat by die aktiewe katalitiese plek konvergeer en ook gebaseer op hul substraat-spesifisiteit. Hulle is tripsienagtig, chymotripsienagtig, trombienagtig, elastase-agtig en subtilisienagtig.
Figuur 03: Serine Protease
Trypsienagtige proteases klief peptiedbindings na aanleiding van 'n positief gelaaide aminosuur soos lisien of arginien. Hulle is spesifiek vir negatief gelaaide residue soos asparaginsuur of glutamiensuur. Chimotripsienagtige proteases is meer hidrofobies. Hul spesifisiteit lê by groot hidrofobiese residue soos tirosien, triptofaan en fenielalanien. Trombienagtige proteases sluit in trombien, wat 'n weefselaktiverende plasminogeen is, en plasmien. Dit help met die stolling van bloed en vertering en ook in patofisiologie in neurodegeneratiewe afwykings. Elastase-agtige proteases verkies residue soos alanien, glisien en valien. Subtilisien-agtige proteases sluit serien in prokariote in. Dit deel 'n katalitiese meganisme wat 'n katalitiese triade gebruik om 'n nukleofiele serien te skep. Die regulering van die serienprotease-aktiwiteit vereis 'n aanvanklike protease-aktivering en afskeiding van inhibeerders.
Wat is die ooreenkomste tussen aspartyl-sisteïen- en serineproteases?
- Aspartyl-, sisteïen- en serienproteases kataliseer die afbreek van proteïene deur die splitsing van peptiedbindings.
- Meganismes is soortgelyk waar die aktiewe terreinresidue die peptiedbindings aanval en dit laat breek.
- Alle bevat nukleofiele.
- Hulle is almal proteïene.
Wat is die verskil tussen aspartyl-sisteïen- en serineproteases?
Die sleutelverskil tussen aspartyl-sisteïen- en serienproteases hang af van hul funksionele groep, wat as die katalitiese residue optree. In aspartylprotease tree 'n karboksielsuurgroep op as die funksionele groep, terwyl in sisteïenprotease 'n tiol- of sulfhidrielgroep as die funksionele groep optree, en in serienprotease tree 'n hidroksielgroep of 'n alkohol as die funksionele groep op.
Aspartylproteases het 'n aspartaataktiewe plek, terwyl sisteïenproteases 'n sisteïenaktiewe plek het. Die aktiewe plek-residu van serienprotease is 'n hidroksielgroep. Dit is dus ook nog 'n verskil tussen aspartyl sisteïen en serienproteases. Anders as serien- en sisteïenproteases, vorm aspartylproteases nie 'n kovalente tussenproduk tydens die splitsingsproses nie. Daarom vind proteolise in 'n enkele stap plaas vir aspartylproteases.
Die onderstaande infografika bied die verskille tussen aspartyl sisteïen en serienproteases in tabelvorm aan vir vergelyking langs mekaar.
Opsomming – Aspartyl Cysteine vs Serine Proteases
Proteases is ensieme wat die afbreek van proteïene in kleiner polipeptiede of aminosure kataliseer. Die belangrikste verskil tussen aspartyl sisteïen en serien proteases is die funksionele groep wat optree as hul katalitiese residu. 'n Karboksielsuurgroep dien as die funksionele groep in aspartylprotease, terwyl 'n tiol- of sulfhidrielgroep as die funksionele groep in sisteïenprotease optree. 'n Hidroksielgroep of 'n alkohol dien as die funksionele groep in serienprotease.
