Die sleutelverskil tussen IgG IgM IgA IgE en IgD is die tipe swaar ketting in elke teenliggaam. Terwyl IgG 'n γ tipe swaar ketting het, het IgM 'n μ tipe swaar ketting. Daarteenoor het IgA α tipe swaar ketting, IgE het ε tipe swaar ketting, en IgD het δ tipe swaar ketting.
Teenliggaamproduksie vind plaas in reaksie op 'n antigeen as deel van die aktivering van die aanpasbare immuunmeganismes by hoërvlak diere. Die teenliggaam-antigeen-interaksie aktiveer reaksies soos agglutinasie, neutralisasie, opsonisering, komplementaktivering en B-selaktivering wat deelneem aan die fasilitering van 'n immuunresponsmeganisme teen 'n vreemde organisme. Teenliggaampies verskil in hul strukturele en funksionele aspekte.
Wat is IgG?
Immunoglobulien G of IgG is die mees algemene klas immunoglobulien wat in groot hoeveelhede in weefselvloeistowwe en bloed voorkom. Dit het 'n serumkonsentrasie van meer as 75%. Die molekulêre gewig van IgG is 150 000 D. IgG is 'n monomeer, en die swaar kettings van IgG behoort aan die γ-tipe.
Figuur 01: 2D- en 3D-strukture van IgG
Daar is twee antigeen-bindingsplekke. Die subklasse van IgG sluit IgG1, IgG2, IgG3 en IgG4 in. IgG is die enigste tipe immunoglobulien wat die plasenta kan oorsteek. IgG neem deel aan die indusering van immuunbeskerming sedert babatyd, aangesien IgG ook tydens laktasie van moeder na baba oorgedra word. Die sleutelfunksie van IgG is om deel te neem aan opsonisering en neutralisasie immuunreaksies. Dit neem ook deel aan die aktivering van sekondêre reaksies tydens immuunreaksies.
Wat is IgM?
Immunoglobulien M of IgM het 'n unieke pentameerstruktuur en is dus die grootste tipe teenliggaam. Met 'n molekulêre gewig van ongeveer 900 000 D, is dit verantwoordelik vir byna 10% van die totale teenliggaampie in die serum. Die unieke pentameerstruktuur fasiliteer 10 antigeenbindingsplekke. Die swaar kettings van IgM is saamgestel uit die μ-tipe. Dit het ook 'n kenmerkende disulfiedbinding wat elke monomeer verbind.
Figuur 02: IgM-aktivering in bakteriese infeksies
Die hooffunksie van IgM is om die primêre immuunrespons te aktiveer. Dit is ook 'n goeie aktiveerder van die komplementstelsel en neem deel aan agglutinasie. Daarom speel IgM 'n belangrike rol in bakteriële infeksies.
Wat is IgA?
Immunoglobulien A of IgA is 'n dimeriese teenliggaam wat 'n spesiale element bevat wat 'n sekretoriese element genoem word. As gevolg van sy strukturele rangskikking is die molekulêre gewig meer as dié van die teenliggaampies wat monomeriese strukture het. Dit is 385,000.00 D. Dit het 4 antigeen-bindingsplekke met swaar kettings wat uit die α-tipe bestaan. Dit het twee subklasse: IgA1 en IgA2.
Figuur 03: 3D-struktuur van IgA
Weens sy vermoë om as 'n sekretoriese element op te tree, word hierdie tipe teenliggaampies hoofsaaklik in liggaamsafskeidings soos trane, speeksel, respiratoriese en dermafskeidings en slymvliesafskeidings aangetref. Daarbenewens is dit ook teenwoordig in biesmelk. Ongeveer 15% van die totale serum-teenliggaampies is verantwoordelik vir die klas IgA-teenliggaampies. IgA neem nie deel aan die aktivering van die komplementstelsel nie; sy hooffunksie is egter om in die weefsel uit te druk, wat die kolonisasie van vreemde organismes soos bakterieë voorkom.
Wat is IgE?
Immunoglobulien E of IgE is die tipe immunoglobulien wat die minste in die serum voorkom. Dit maak minder as 0,01 % van die totale serum-immunoglobuliene uit. Die struktuur daarvan is monomeer, en die swaar ketting is saamgestel uit die ε-tipe. Boonop is sy molekulêre gewig ongeveer 200 000 D. IgE het twee antigeenbindingsplekke soortgelyk aan dié van IgG.
Figuur 04: Verskillende bevestigings van IgE
Die hooffunksie van IgE is om allergie-reaksies te aktiveer in reaksie op toestande soos asma en hooikoors. In 'n breër aspek word IgE-aktivering waargeneem tydens tipe I hipersensitiwiteitsreaksies. In reaksie op teenliggaam-antigeen-interaksie word die afskeiding van histamiene bevorder. Dit het nie die vermoë om die komplementstelsel te aktiveer nie. Dit speel ook 'n rol in verdediging teen parasitiese infeksies.
Wat is IgD?
Immunoglobulien D of IgD is ook 'n monomeriese immunoglobulien wat slegs 2 antigeen-bindingsplekke het. Dit het die laagste molekulêre gewig, ongeveer 185 000 D. IgD is verantwoordelik vir ongeveer <0.5% van die totale teenliggaamkonsentrasie in die serum. Die swaar ketting is saamgestel uit die δ-tipe. Die rol van IgD is nie hoogs spesifiek nie, maar hulle neem hoofsaaklik deel aan die aktivering van B-selle tydens die aanpasbare immuunrespons. Hulle aktiveer nie die komplementstelsel nie. Hulle kan nie die plasenta oorsteek nie.
Wat is die ooreenkomste tussen IgG IgM IgA IgE en IgD?
- Almal is saamgestel uit swaar kettings en ligte kettings.
- Hulle is glikoproteïene.
- Boonop kan alle tipes teenliggaampies teenliggaam-antigeen-binding vergemaklik.
- Boonop word teenliggaam-antigeen-binding vergemaklik as gevolg van die teenwoordigheid van antigeen-bindingsplekke in alle teenliggaampies.
- Hulle is teenwoordig in die serum.
- Almal neem deel aan die aktivering van aanpasbare immuunresponse.
- Alle teenliggaampies kon opgespoor word deur gebruik te maak van immuuntegnieke soos Radio Immuno Assay (RIA) of Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA).
- Hulle speel 'n belangrike rol in diagnostiek en patologie.
Wat is die verskil tussen IgG IgM IgA IgE en IgD?
Die sleutelverskil tussen IgG IgM IgA IgE en IgD is die tipe swaar ketting wat elke tipe teenliggaampie besit. IgG het die γ tipe swaar ketting; IgM het die μ tipe swaar ketting; IgA het α tipe swaar ketting; IgE het ε tipe swaar ketting, en IgD het δ tipe swaar ketting. Daarbenewens verskil hul strukturele rangskikkings ook, wat lei tot verskillende molekulêre gewigte vir elke tipe teenliggaam. Verder verskil die wyse waarop elke teenliggaam optree ook. Terwyl IgG en IgM die komplementstelsel kan aktiveer, is die ander tipes teenliggaampies nie daartoe in staat nie. Boonop kan slegs IgG die plasenta oorsteek.
Die onderstaande infografika bied die verskille tussen IgG IgM IgA IgE en IgD in tabelvorm aan vir vergelyking langs mekaar.
Opsomming – IgG vs IgM vs IgA vs IgE vs IgD
Teenliggaampies is afkomstig van B-selle, en hulle speel 'n belangrike rol in aanpasbare immuniteit. Daar is vyf hoofklasse teenliggaampies wat hoofsaaklik verskil op grond van die tipe swaar ketting wat hulle besit. IgG IgM IgA IgE en IgD het onderskeidelik γ, μ, α, ε en δ tipes swaar kettings. Daarbenewens verskil hulle ook in hul strukture aangesien IgG, IgE en IgD monomeriese strukture verkry, IgM 'n pentameriese struktuur verkry, en IgA 'n dimeriese struktuur verkry. Die manier waarop hulle die immuunreaksies aktiveer, verskil ook tussen verskillende klasse teenliggaampies. IgG en IgM is in staat om die komplementstelsel te aktiveer, maar die ander tipes is nie. So, dit is die opsomming van die verskil tussen IgG IgM IgA IgE en IgD.
