Die belangrikste verskil tussen PFK-1 en PFK-2 is dat PFK-1 die omskakeling van fruktose 6-fosfaat en ATP na fruktose 1, 6-bisfosfaat en ADP kataliseer terwyl PFK-2 die sintese van fruktose 2 kataliseer, 6-bisfosfaat van fruktose 6-fosfaat.
Fosfofruktokinase-1 (PFK-1) en fosfofruktokinase-2 (PFK-2) is twee ensieme. PFK-1 is 'n glikolitiese ensiem wat die reaksie van fruktose 6-fosfaat kataliseer en dit in fruktose 1, 6-bisfosfaat omskakel. Dit is die tempo-beperkende stap van glikolise. Wanneer die glukosevlak hoog is, en dit nodig is om glikolise te reguleer, kataliseer PFK-2 die sintese van fruktose 2, 6-bisfosfaat vanaf fruktose 6-fosfaat. Fruktose 2, 6-bisfosfaat is 'n kragtige allosteriese aktiveerder van PFK-1 om die afbreek van glukose te verbeter. PFK-2 is nie 'n glikolitiese ensiem nie. Maar beide PFK-1 en PFK-2 werk op dieselfde substraat.
Wat is PFK-1?
PFK-1 is die eerste toegewyde ensiem in glikolise. Trouens, dit is die tempo-beperkende ensiem van glikolise. Dit kataliseer die omskakeling van fruktose 6-fosfaat in fruktose 1, 6-bisfosfaat. PFK-1 gebruik ATP vir hierdie reaksie. Gevolglik word PFK-1 beïnvloed deur die ATP-konsentrasie. Die inhibisie van PFK-1 deur ATP is 'n deel van die negatiewe terugvoerlus wat glikolise vloed reguleer onder 'n aërobiese toestand. Behalwe deur ATP, word PFK-1-aktiwiteit gereguleer deur verskeie ander molekules, insluitend fruktose 2, 6-bisfosfaat, AMP en sitraat.
Figuur 01: PFK-1
Fruktose 2, 6-bisfosfaat is 'n kragtige allosteriese aktiveerder van PFK-1. By fisiologiese toestande bly PFK-1 onaktief. Wanneer dit interaksie het met fruktose 2, 6-bisfosaat, word dit aktief en stimuleer die glikolitiese pad om glukose-afbraak te verhoog. Flux in die rigting van glikolise word aansienlik verhoog deur die fruktose 2, 6-bisfosfaat as gevolg van sy vermoë van allosteriese aktivering van PFK-1. Op 'n soortgelyke manier dien AMP ook as 'n allosteriese effektor om PFK-1 te aktiveer. Daarteenoor tree sitraat op as 'n allosteriese inhibeerder van PFK1. Magnesium dien as die ko-faktor vir PFK-1.
Wat is PFK-2?
Fruktose 2, 6-bisfosfaat is 'n metaboliet wat glikolise en glukoneogenese reguleer. PFK-2 of fosfofruktokinase-2 is die ensiem wat die sintese van fruktose 2, 6-bisfosfaat van fruktose 6-fosfaat kataliseer. Soortgelyk aan PFK-1, werk PFK-2 op dieselfde substraat. Anders as PFK-1, word PFK-2-aktiwiteit egter nie deur ATP-konsentrasie beïnvloed nie. Fosfoenolpiruvaat en sitraat kan hierdie ensiem inhibeer, terwyl anorganiese ortofosfaat die werking van PFK-2 kan stimuleer.
Figuur 02: PFK-2
Struktureel bestaan PFK-2 met fruktose-2, 6-bisfosfatase as 'n bifunksionele ensiem afgekort as PFK-2/FBPase-2. PFK-2 fosforileer fruktose 6-fosfaat met behulp van ATP. Aan die ander kant defosforileer FBPase-2 fruktose 2, 6-bisfosfaat om fruktose 6-fosfaat en Pi te produseer. Gevolglik het PFK-2 beide kinase- en fosfatase-aktiwiteite. Wanneer glukosevlak hoog is, verhoog insulien die kinase-aktiwiteit van PFK-2-ensiem om die verhoogde sintese van fruktose 2, 6-bisfosfaat aan te dryf. Dit stimuleer glikolise as gevolg van die aktivering van PFK-1 deur fruktose 2, 6-bisfosfaat. In teenstelling hiermee, wanneer fosfatase-aktiwiteit van PFK-2 uitgedruk word, breek dit fruktose 2, 6-bisfosfaat terug in fruktose 6-fosfaat, wat glukoneogenese stimuleer en glikolise inhibeer.
Wat is die ooreenkomste tussen PFK1 en PFK-2?
- PFK-1 en PFK-2 is twee ensieme.
- Die substraat van PFK-1- en PFK-2-ensieme is dieselfde: fruktose-6-fosfaat.
- Albei ensieme is belangrik in die regulering van glikolise.
- Die reaksies wat deur beide ensieme gekataliseer word, lewer ADP vanaf ATP.
- Sitraat kan beide hierdie ensieme inhibeer.
Wat is die verskil tussen PFK-1 en PFK-2?
PFK-1 kataliseer die omskakeling van fruktose 6-fosfaat in fruktose 1, 6-bisfosfaat. Daarteenoor kataliseer PFK-2 die omskakeling van fruktose 6-fosfaat in fruktose 2, 6-bisfosfaat. So, dit is die belangrikste verskil tussen PFK1 en PFK-2. Anders as PFK-1, het PFK-2 beide kinase- en fosfatase-aktiwiteit; dus is dit 'n bi-funksionele ensiem. Boonop is fruktose 2, 6-bisfosfaat 'n kragtige allosteriese aktiveerder van PFK-1, terwyl PFK-2 die sintese van fruktose 2, 6-bisfosfaat kataliseer. Dit is dus nog 'n verskil tussen PFK-1 en PFK-2. Die belangrikste is dat PFK-1-aktiwiteit deur ATP beïnvloed word, terwyl PFK-2-aktiwiteit nie deur ATP-konsentrasie beïnvloed word nie.
Die volgende infografika lys die verskille tussen PFK-1 en PFK-2 in tabelvorm vir vergelyking langs mekaar.
Opsomming – PFK-1 vs PFK-2
PFK-1 kataliseer die omskakeling van fruktose 6-fosfaat en ATP na fruktose 1, 6-bisfosfaat en ADP. PFK-2 kataliseer die sintese van fruktose 2, 6-fosfaat vanaf fruktose 6-fosfaat. PFK-1-aktiwiteit word deur die ATP-konsentrasie beïnvloed. Daarteenoor word PFK-2 nie deur ATP-konsentrasie beïnvloed nie. Die belangrikste is dat PFK-2 beide kinase- en fosfatase-aktiwiteite het; dus is dit 'n bi-funksionele ensiem. PFK-1 is nie 'n bi-funksionele ensiem nie. Verder is PFK-1 'n tempo-beperkende ensiem van glikolise, terwyl PFK-2 nie as 'n glikolitiese ensiem beskou word nie. Dit is dus die opsomming van die verskil tussen PFK-1 en PFK-2.
