Verskil tussen ensiem en koënsiem

INHOUDSOPGAWE:

Verskil tussen ensiem en koënsiem
Verskil tussen ensiem en koënsiem

Video: Verskil tussen ensiem en koënsiem

Video: Verskil tussen ensiem en koënsiem
Video: Cofactoren en Co-enzymen: Enzymologie 2024, Julie
Anonim

Sleutelverskil – Ensiem vs Koënsiem

Chemiese reaksies omskep een of meer substrate in produkte. Hierdie reaksies word gekataliseer deur spesiale proteïene wat ensieme genoem word. Ensieme dien as 'n katalisator vir die meeste reaksies sonder om verteer te word. Ensieme word van aminosure gemaak en het unieke aminosuurvolgordes wat uit 20 verskillende aminosure bestaan. Ensieme word ondersteun deur klein nie-proteïen-organiese molekules wat kofaktore genoem word. Koënsieme is een tipe kofaktore wat ensieme help om katalise uit te voer. Die belangrikste verskil tussen ensiem en koënsiem is dat ensiem 'n proteïen is wat die biochemiese reaksies kataliseer, terwyl koënsiem 'n nie-proteïen organiese molekule is wat ensieme help om die chemiese reaksies te aktiveer en te kataliseer. Ensieme is makromolekules terwyl koënsieme klein molekules is.

Wat is 'n Ensiem?

Ensieme is biologiese katalisators van lewende selle. Dit is proteïene wat bestaan uit honderde tot miljoene aminosure wat soos pêrels aan 'n tou aanmekaar geheg is. Elke ensiem het 'n unieke aminosuurvolgorde, en dit word deur 'n spesifieke geen bepaal. Ensieme versnel byna al die biochemiese reaksies in lewende organismes. Ensieme beïnvloed slegs die tempo van die reaksie, en hul teenwoordigheid is noodsaaklik om die chemiese omskakeling te inisieer omdat aktiveringsenergie van die reaksie deur ensieme verlaag word. Ensieme verander die tempo van die reaksie sonder om verbruik te word of sonder om die chemiese struktuur te verander. Dieselfde ensiem kan die omskakeling van meer en meer substrate in produkte kataliseer deur die vermoë te toon om dieselfde reaksie oor en oor te kataliseer.

Ensieme is hoogs spesifiek. 'n Bepaalde ensiem bind aan 'n spesifieke substraat en kataliseer 'n spesifieke reaksie. Die spesifisiteit van die ensiem word veroorsaak deur die vorm van die ensiem. Elke ensiem het 'n aktiewe plek met 'n spesifieke vorm en funksionele groepe vir spesifieke binding. Slegs die spesifieke substraat sal by die vorm van die aktiewe plek pas en daarmee bind. Die spesifisiteit van die ensiem substraat binding kan verklaar word deur twee hipoteses genaamd slot en sleutel hipotese en geïnduseerde pas hipotese. Slot-en-sleutelhipotese dui aan dat die passing tussen ensiem en substraat spesifiek is soortgelyk aan 'n slot en 'n sleutel. Geïnduseerde pas hipotese vertel dat die vorm van die aktiewe terrein kan verander om die vorm van die spesifieke substraat te pas, soortgelyk aan handskoene wat 'n mens se hand pas.

Ensiematiese reaksies word beïnvloed deur verskeie faktore soos pH, temperatuur, ens. Elke ensiem het 'n optimum temperatuurwaarde en pH-waarde om doeltreffend te werk. Ensieme tree ook in wisselwerking met nie-proteïen kofaktore soos prostetiese groepe, koënsieme, aktiveerders, ens. om biochemiese reaksies te kataliseer. Ensieme kan by hoë temperatuur of deur hoë suur of alkaliniteit vernietig word omdat hulle proteïene is.

Verskil tussen ensiem en koënsiem
Verskil tussen ensiem en koënsiem

Figuur 01: Geïnduseerde pasmodel van ensiemaktiwiteit.

Wat is 'n koënsiem?

Chemiese reaksies word aangehelp deur nie-proteïenmolekules wat kofaktore genoem word. Kofaktore help ensieme om chemiese reaksies te kataliseer. Daar is verskillende tipes kofaktore en koënsieme is een van hulle. Koënsiem is 'n organiese molekule wat kombineer met 'n ensiem substraat kompleks en help om die katalise proses van die reaksie. Hulle staan ook bekend as helpermolekules. Hulle bestaan uit vitamiene of afkomstig van vitamiene. Daarom moet diëte vitamiene bevat wat noodsaaklike koënsieme vir die biochemiese reaksies verskaf.

Koënsieme kan met die aktiewe plek van die ensiem bind. Hulle bind losweg met die ensiem en help die chemiese reaksie deur funksionele groepe te verskaf wat nodig is vir die reaksie of deur die strukturele konformasie van die ensiem te verander. Daarom word die binding van die substraat maklik, en die reaksie dryf na die produkte. Sommige koënsieme tree op as sekondêre substrate en word chemies verander aan die einde van die reaksie, anders as ensieme.

Koënsieme kan nie 'n chemiese reaksie sonder 'n ensiem kataliseer nie. Hulle help ensieme om aktief te word en hul funksies uit te voer. Sodra die koënsiem met die apoënsiem bind, word die ensiem 'n aktiewe vorm van die ensiem wat holoënsiem genoem word en begin die reaksie.

Voorbeelde van koënsieme is Adenosientrifosfaat (ATP), Nikotinamied Adenien Dinukleotied (NAD), Flavin Adenien Dinukleotied (FAD), Koënsiem A, vitamiene B1, B2 en B6, ens.

Sleutelverskil - Ensiem vs Koënsiem
Sleutelverskil - Ensiem vs Koënsiem

Figuur 02: Kofaktorbinding met 'n apoënsiem

Wat is die verskil tussen Ensiem en Koënsiem?

Ensiem vs Koënsiem

Ensieme is biologiese katalisators wat chemiese reaksies versnel. Koënsieme is organiese molekules wat ensieme help om die chemiese reaksies te kataliseer.
Molekulêre Tipe
Alle ensieme is proteïene. Koënsieme is nie-proteïene.
Verandering as gevolg van reaksies
Ensieme word nie verander as gevolg van die chemiese reaksie nie. Koënsieme word chemies verander as gevolg van die reaksie.
Spesifisiteit
Ensieme is spesifiek. Koënsieme is nie spesifiek nie.
Size
Ensieme is groter molekules. Koënsieme is kleiner molekules.
Voorbeelde
Amilase, proteïenase en kinase is voorbeelde van ensieme. NAD, ATP, koënsiem A en FAD is voorbeelde van koënsieme.

Opsomming – Ensiem vs Koënsiem

Ensieme kataliseer chemiese reaksies. Koënsieme help ensieme om die reaksie te kataliseer deur ensieme te aktiveer en funksionele groepe te verskaf. Ensieme is proteïene wat uit aminosure bestaan. Koënsieme is nie proteïene nie. Hulle is hoofsaaklik afkomstig van vitamiene. Dit is die verskille tussen ensieme en koënsieme.

Aanbeveel: