Verskil tussen lysien en L-lisien

INHOUDSOPGAWE:

Verskil tussen lysien en L-lisien
Verskil tussen lysien en L-lisien

Video: Verskil tussen lysien en L-lisien

Video: Verskil tussen lysien en L-lisien
Video: Hypoxia vs Ischemia, differences, definitions 2024, November
Anonim

Sleutelverskil – Lysine vs L-lysine

Lisien en L-lisien is albei tipes aminosure, maar deel dieselfde fisiese eienskappe, maar daar is 'n verskil tussen hulle. Die belangrikste verskil tussen Lysine en L-lysine is in die vermoë om vlak gepolariseerde lig te draai. Lysien is 'n biologies aktiewe essensiële α-aminosuur wat natuurlik voorkom. Dit kan in twee isomere vorms voorkom as gevolg van die moontlikheid om twee verskillende enantiomere rondom die chirale koolstofatoom te vorm. Dit staan bekend as L- en D-vorme, analoog aan linkshandige en regshandige konfigurasies. Daar word gesê dat hierdie L- en D-vorms opties aktief is en vlak gepolariseerde lig in 'n ander sin roteer; kloksgewys of antikloksgewys. As die lig lisien antikloksgewys roteer, vertoon die lig swaairotasie, en dit staan bekend as L-lisien. Hier moet egter noukeurig op gelet word dat die D- en L-etikettering van die isomere nie dieselfde is as die d- en l-etikettering nie.

Wat is Lysine?

Lisien is 'n noodsaaklike aminosuur wat nie in ons liggaam gesintetiseer word nie en deur die gereelde dieet voorsien moet word. Daarom is lisien 'n noodsaaklike aminosuur vir mense. Dit is 'n biologies belangrike organiese verbinding wat bestaan uit amien (-NH2) en karboksielsuur (-COOH) funksionele groepe met chemiese formule NH2- (CH2)4-CH(NH2)-COOH. Die sleutelelemente van lisien is koolstof, waterstof, suurstof en stikstof. In biochemie staan aminosure met beide die amien- en die karboksielsuurgroepe geheg aan die eerste (alfa-) koolstofatoom bekend as α-aminosure. Dus word lisien ook as α-aminosure beskou. Die struktuur van lisien word in figuur 1 gegee.

Lysine vs. L-lisien
Lysine vs. L-lisien

Figuur 1: Molekulêre struktuur van Lysine (koolstofatoom is 'n chirale of asimmetriese koolstofatoom en verteenwoordig ook die alfa-koolstofatoom)

Lisien is basies van aard omdat dit twee basiese aminogroepe en een suur karboksielsuurgroep bevat. Gevolglik vorm dit ook uitgebreide waterstofbinding as gevolg van die teenwoordigheid van twee aminogroepe. Goeie bronne van lisien is proteïenryke dierebronne soos eiers, rooivleis, lam, vark en pluimvee, kaas en sekere visse (soos kabeljou en sardientjies). Lysien is ook ryk aan plantproteïene soos soja, boontjies en ertjies. Dit is egter 'n beperkende aminosuur in die meeste graankorrels, maar is volop in die meeste peulgewasse en peulgewasse.

Wat is L-lisien?

Lysine het vier verskillende groepe rondom die 2nd koolstof, en dit is asimmetriese struktuur. Lisien is ook 'n opties aktiewe aminosuur as gevolg van die teenwoordigheid van hierdie asimmetriese of chirale koolstofatoom. Lisien kan dus stereo-isomere skep wat isomere molekules is met dieselfde molekulêre formule, maar verskil in die driedimensionele oriëntasies van hul atome in die ruimte. Enantiomere is twee stereo-isomere wat deur 'n weerkaatsing aan mekaar verwant is of hulle is spieëlbeelde van mekaar wat nie ooreenkombaar is nie. Lisien is beskikbaar in twee enantiomere vorms bekend as L- en D- en die enantiomere van lisien word in figuur 2 gegee.

Verskil tussen Lysine en L-lysine
Verskil tussen Lysine en L-lysine

Figuur 2: Enantiomere van lisienaminosuur. Die groepe COOH, H, R en NH2 is kloksgewys om die C-atoom gerangskik, die enantiomeer word L-vorm genoem en andersins D-vorm. L- en D- verwys slegs na ruimtelike rangskikking rondom die koolstofatoom en verwys nie na optiese aktiwiteit nie. Terwyl die L- en D-vorme van 'n chirale molekule wel die vlak van gepolariseerde lig in verskillende rigtings roteer, draai sommige L-vorme (of D-vorme) lig na links (levo of l-vorm) en sommige na regs (dekstro of d-vorm). l- en d-vorme word optiese isomere genoem.

L-lisien en D-lisien is enantiomere van mekaar het dieselfde fisiese eienskappe, behalwe vir die rigting waarin hulle gepolariseerde lig roteer. Hulle het nie-superponeerbare spieëlbeeldverhoudings. Die nomenklatuur van D en L is egter nie algemeen in aminosure insluitend lisien nie. Hulle roteer die vlak-gepolariseerde lig in dieselfde magnitude maar in verskillende rigtings. Die D- en L-isomeer van lisien wat die vlak gepolariseerde lig in die kloksgewyse rigting roteer, word as dekstroroterend of d-lisien genoem en die een wat die vlak gepolariseerde lig in die antikloksgewyse rigting roteer, word as linksdraaiend of L-lisien genoem (Figuur 2).

L-Lysine is die mees beskikbare stabiele vorm van lisien. D-Lisien is 'n sintetiese vorm van lisien en kan uit l-lisien gesintetiseer word deur rasemisering. Dit word gebruik in die verwerking van poli-d-lisien, wat as 'n bedekkingsmateriaal gebruik word om die selaanhegting te verbeter. L-Lisien speel 'n belangrike rol in die menslike liggaam, in die kalsiumabsorpsie, spierproteïenontwikkeling en sintese van hormone, ensieme en teenliggaampies. Industrieel word L-lisien vervaardig deur 'n mikrobiese fermentasieproses met behulp van Corynebacterium glutamicum.

Wat is die verskil tussen Lysine en L-lisine?

Lisien en L-lisien het dieselfde fisiese eienskappe, behalwe vir die rigting waarin hulle gepolariseerde lig roteer. As gevolg hiervan kan L-lisien wesenlik verskillende biologiese effekte en funksionele eienskappe hê. Baie beperkte navorsing is egter gedoen om hierdie biologiese effekte en funksionele eienskappe te onderskei. Sommige van hierdie verskille kaninsluit

Taste

L-lisien: L-vorme van aminosure is geneig om smaakloos te wees.

D-lisien: D-vorme van aminosure is geneig om soet te smaak.

Daarom mag l-lisien minder/nie soeter as lisien wees nie.

Abundance

L-lisien: Die l-vorme van aminosuur insluitend l-lisien is die volopste vorm in die natuur. Byvoorbeeld, nege van die negentien L-aminosure wat algemeen in proteïene voorkom, is regsdraaiend en die res is linksdraaiend.

D-lisien: Daar is gevind dat die D-vorme van aminosure wat eksperimenteel waargeneem is baie selde voorkom.

Aanbeveel: