Die sleutelverskil tussen 1D- en 2D-gelelektroforese is die eienskappe wat gebruik word vir die skeiding van proteïene op gelelektroforese. 1D-gelelektroforese skei slegs proteïene op grond van die molekulêre gewig, terwyl 2D-gelelektroforese proteïene skei op grond van sy iso-elektriese punt en molekulêre gewig.
Proteïenskeiding deur gelelektroforese is 'n belangrike tegniek om proteïene te karakteriseer. Proteïene het verskillende eienskappe; daarom is skeiding meer kompleks in vergelyking met DNA-skeiding deur Agarose-gelelektroforese.
Wat is 1D-gelelektroforese?
1D-gelelektroforese, ook bekend as een-dimensionele gelelektroforese, is 'n metode van proteïenskeiding gebaseer op die molekulêre gewig. Proteïenskeiding vind hoofsaaklik plaas met behulp van poliakrielamiedgelelektroforese. Gebaseer op die konsep van gelelektroforese, skei molekules op grond van hul eienskap van molekulêre gewig en lading.
Daarom, om 'n eenvormige lading aan die proteïene te gee, word natriumdodesielsulfaat (SDS) behandeling gedoen voor die gelelektroforese. SDS denatureer proteïene en verskaf 'n eenvormige negatiewe lading op die proteïen; wanneer die toepassing van die elektriese veld plaasvind, migreer die proteïene na die positiewe terminaal op grond van hul molekulêre gewig. By skeiding word dus slegs een eiendom oorweeg. Dit is hoekom hierdie metode as 1D-gelelektroforese genoem word.
Figuur 01: 1D-gelelektroforese
Tydens 1D-gelelektroforese word proteïene geskei op grond van hul molekulêre gewig. In hierdie verband migreer die laer gewig molekules vinniger in die jel in vergelyking met die hoë molekulêre gewig proteïene. Hoë gewig proteïene bly dus naby die putte.
Wat is 2D-gelelektroforese?
2D-gelelektroforese of tweedimensionele gelelektroforese skei proteïene op grond van twee eienskappe. Die twee eienskappe is die iso-elektriese punt van die proteïen en molekulêre gewig. Hierdie metode van proteïenskeiding verhoog die resolusie van proteïenskeiding. Die iso-elektriese punt van die proteïen hang af van die pH waarteen die proteïen neutraal is.
Figuur 02: 2D-gelelektroforese
Dus, in 2D-gelelektroforese, word die proteïen toegelaat om op 'n vaste pH-gradiënt in die eerste dimensie te loop. In die tweede dimensie word die proteïene geskei deur vertikale of horisontale poliakrielamiedgelelektroforese te gebruik. Dus skei die proteïene volgens hul molekulêre gewig in die tweede dimensie.
Boonop verhoog hierdie metode van gelelektroforese die resolusie van proteïenskeiding. Daarom is die geskeide proteïene suiwerder. Die koste van die tegniek is egter baie hoër as eendimensionele gelelektroforese.
Wat is die ooreenkomste tussen 1D- en 2D-gelelektroforese?
- Albei tegnieke skei proteïene.
- Daarom is hulle belangrik in die karakterisering van proteïene.
Wat is die verskil tussen 1D- en 2D-gelelektroforese?
Die sleutelverskil tussen 1D- en 2D-gelelektroforese is dat 1D-gelelektroforese proteïene skei net op grond van die molekulêre gewig, terwyl 2D-gelelektroforese proteïene skei op grond van beide iso-elektriese punt en molekulêre gewig. As gevolg van hierdie basiese verskil tussen 1D en 2D gelelektroforese, verskil die resolusie van skeiding van die proteïene en die koste van die twee tegnieke ook.2D-gelelektroforese toon hoë resolusie as 1D-gelelektroforese. 2D-gelelektroforese is egter duurder as 1D-gelelektroforese.
Infografika hieronder som die verskil tussen 1D- en 2D-gelelektroforese op.
Opsomming – 1D vs 2D gelelektroforese
Skeiding van proteïene berus op baie faktore. 1D-gelelektroforese skei proteïene net op grond van die molekulêre gewig. Tweedimensionele of 2D-gelelektroforese verhoog egter die resolusie van die proteïenskeiding. Verder skei 2D-gelelektroforese proteïene op grond van die iso-elektriese punt en die molekulêre gewig. Daarom is hierdie data belangrik vir stroomaf verwerking van proteïene en in die veld van proteomika. Dit is dus die opsomming van die verskil tussen 1D- en 2D-gelelektroforese.
