Die sleutelverskil tussen omkeerbare en onomkeerbare inhibisie is dat die omkeerbare inhibisie 'n tipe ensieminhibisie is waarin dissosiasie van die inhibeerder van die ensiem-inhibeerderkompleks moontlik is as gevolg van nie-kovalente binding. Aan die ander kant is onomkeerbare inhibisie 'n tipe ensieminhibisie waarin dissosiasie van die inhibeerder van die ensiem-inhibeerder kompleks nie moontlik is nie as gevolg van kovalente binding.
Ensieme is proteïene wat as biologiese katalisators in ons liggaam optree. Hulle verhoog die tempo van reaksies. Substrate bind aan die aktiewe plekke van die ensieme en transformeer in produkte. Ensieme is egter spesifiek vir die substrate. Ensiemwerking kan deur sekere inhibeerders gereguleer of geïnhibeer word. Daar is twee tipes ensieminhibisieprosesse; hulle is naamlik die omkeerbare inhibisie en onomkeerbare inhibisie. In omkeerbare inhibisie bind die inhibeerder nie-kovalent met die ensiem terwyl in die onomkeerbare inhibisie die inhibeerder óf kovalent óf nie-kovalent met die ensiem bind. Hierdie twee prosesse verskil van mekaar, en hierdie artikel beoog om die verskil tussen omkeerbare en onomkeerbare inhibisie in detail te bespreek.
Wat is omkeerbare inhibisie?
In omkeerbare inhibisie inaktiveer die inhibeerder die ensiem deur nie-kovalent daarmee te bind. Die omkeerbare inhibisie is dus nie 'n sterk interaksie tussen die ensiem en die inhibeerder nie. Dus, deur die konsentrasie van die substraat te verhoog, kan dit maklik omgekeer word, en dit is moontlik om die ensiem maklik te heraktiveer. Boonop is daar twee hooftipes omkeerbare inhibisieprosesse; dit is naamlik mededingende inhibisie en nie-mededingende inhibisie.
In mededingende inhibisie lyk inhibeerder soos die substraat, en dit kompeteer met die substraat vir die aktiewe plek van die ensiem. Sodra die inhibeerder die aktiewe plek beset, kan die substraat nie met die ensiem bind nie, en die reaksie vind nie plaas nie. Wanneer die substraatkonsentrasie egter hoog is, kan mededingende inhibisie voorkom word.
Figuur 01: Omkeerbare inhibisie
Aan die ander kant, in nie-mededingende inhibisie, lyk inhibeerder nie soos die substraat nie. Dit kompeteer dus nie met die substraat vir die aktiewe plekbinding nie. Dit bind op 'n ander plek van die ensiem (allosteriese plek) en verander die driedimensionele struktuur van die ensiem. Wanneer die driedimensionele struktuur van die ensiem verander, verminder die aktiwiteit daarvan. Gevolglik vind die reaksie teen 'n stadiger tempo plaas of dit vind nie plaas nie.
Wat is onomkeerbare inhibisie?
Onomkeerbare inhibisie is die tweede tipe ensieminhibisie, waarin die inhibeerder met die ensiem bind deur 'n sterk kovalente binding en die ensiemaktiwiteit inhibeer. Dit is dus moeilik om die inhibeerder van die ensiem te ontbind. Daarom is dit nie moontlik om die reaksie om te keer nie. Onomkeerbare inhibeerders bevat dikwels reaktiewe funksionele groepe. Hulle kan dus met die aminosuurkettings van die ensiem bind en kovalente bindings vorm.
Figuur 02: Onomkeerbare inhibisie
Verder is onomkeerbare inhibeerders spesifiek. Gevolglik bind hulle nie aan alle proteïene nie. Enkele voorbeelde van die onomkeerbare inhibeerders is penisillien, aspirien, diisopropylfluorofosfaat, ens. Daar is drie tipes onomkeerbare inhibeerders; dit is naamlik die groepspesifieke reagense, substraatanaloë en selfmoordremmers.
Wat is die ooreenkomste tussen omkeerbare en onomkeerbare inhibisie?
- Omkeerbare en onomkeerbare inhibisie is twee tipes ensieminhibisie-weë.
- In beide gevalle bind die inhibeerder met die ensiem.
- Albei kan ook die katalitiese aktiwiteit van die ensiem verander.
Wat is die verskil tussen omkeerbare en onomkeerbare inhibisie?
Omkeerbare inhibisie en onomkeerbare inhibisie is twee tipes ensieminhibisie-weë. Die sleutelverskil tussen omkeerbare en onomkeerbare inhibisie is dat dit moontlik is om omkeerbare inhibisie om te keer terwyl dit nie moontlik is om die onomkeerbare inhibisie om te keer nie. Verder, in omkeerbare inhibisie, bind die inhibeerder met die ensiem deur die swak nie-kovalente interaksie terwyl in die onomkeerbare inhibisie, die inhibeerder met die ensiem bind deur 'n sterk kovalente binding. Daarom is die dissosiasie van die ensiem-inhibeerder kompleks vinnig in omkeerbare inhibisie terwyl die dissosiasie van die ensiem-inhibeerder kompleks stadig en hard is in onomkeerbare inhibisie. Dit is dus nog 'n verskil tussen omkeerbare en onomkeerbare inhibisie.
Boonop, in omkeerbare inhibisie, wanneer die inhibeerder verwyder word, begin die ensiem weer werk terwyl die ensiem in die onomkeerbare inhibisie nie weer begin werk nie, alhoewel die inhibeerder die ensiem verlaat. Dit is dus ook 'n verskil tussen omkeerbare en onomkeerbare inhibisie. Daar is ook twee hooftipes omkeerbare inhibisie, naamlik mededingende inhibisie en nie-mededingende inhibisie, terwyl daar drie tipes onomkeerbare inhibisie is, naamlik groepspesifieke reagense, substraatanaloë en selfmoordinhibeerders.
Hieronder is 'n infografika oor die verskil tussen omkeerbare en onomkeerbare inhibisie.
Opsomming – Omkeerbare vs Onomkeerbare Inhibisie
Ensieminhibisie kan óf omkeerbaar óf onomkeerbaar wees. In die opsomming van die verskil tussen omkeerbare en onomkeerbare inhibisie; in omkeerbare inhibisie bind die inhibeerder nie-kovalent met die ensiem. Gevolglik is die ontbinding van die inhibeerder van die ensiem maklik en vinnig. Aan die ander kant, in onomkeerbare inhibisie, bind die inhibeerder kovalent met die ensiem. Daarom bind die inhibeerder sterk met die ensiem en is die dissosiasie van die ensiem-inhibeerder kompleks stadig en hard. Daarom is dit die belangrikste verskil tussen omkeerbare en onomkeerbare inhibisie. Verder, in omkeerbare inhibisie, kan die reaksie omgekeer word, en die ensiem kan weer heraktiveer word. Maar in onomkeerbare inhibisie kan die reaksie nie omgekeer word nie, en die ensiem kan nie weer geaktiveer word nie.
