Kollageen vs Elastin
Bindweefsels is belangrik om ander weefsels binne die liggaam te bind en te verbind. Hulle bied ook krag, ondersteuning en vorm aan die weefsels. Die bindweefsel is 'n sisteem waarin selle deur 'n ekstrasellulêre matriks versprei is. Benewens selle is die onoplosbare proteïenvesels ook in die matriks ingebed. Die matriks word die grondstof genoem. Hierdie weefsels is wydverspreid in die liggaam, matriksbeen, tendons en ligamente, en kraakbeen. Die bindweefsel bestaan uit vier basiese weefsels, kollageen, elastien, proteoglikane en glikoproteïene.
Bron: Ruth Lawson, Otago Polytechnic, en.wikibooks
Kollageen
Kollageen is die volopste proteïen wat in bindweefsel voorkom. Dit bied groot treksterkte en hou selle bymekaar. Daarbenewens help dit om die selle in lyn te bring, en laat dus proliferasie en differensiasie van selle toe. Tropokollageen is die basiese strukturele eenheid van kollageen wat uit α-kettings bestaan. Elke α-ketting bestaan uit drie polipeptied kettings wat om mekaar draai in 'n driedubbele heliks om 'n touagtige struktuur te vorm. Daar is waterstofbindings tussen die polipeptiedkettings om hulle styf vas te hou. Elkeen van hierdie polipeptiedkettings het ewe lank en bevat ongeveer 1000 aminosure residue. Verskeie drievoudige helikale kombinasies van polipeptiede in α-kettings lei tot verskeie tipes kollageen in mense wat weefsels verbind (19 tipes kollageen is tot dusver geïdentifiseer). Die meeste soorte kollageen word versprei in vel, tendon, been, comea, artikulêre kraakbeen, intervertebrale skyf, fetale vel, kardiovaskulêre stelsel, plasenta ens. Die kruisbindings is belangrik om 'n hoë treksterkte in kollageen. Daar is drie tipes inter- of intramolekulêre kruisbindings betrokke om die kollageenvesels te stabiliseer; dit is aldolkondensasie, Schiff-basis en lysinonorleusien.
Bron: wikicommons
Elastin
Elastin bestaan uit basiese subeenheid genaamd tropoelastin, wat ongeveer 800 aminosuurreste bevat. Die kruisbindings van elastien is meer kompleks as dié van kollagene. Desmosien is die belangrikste tipe kruisbindings wat in elastien voorkom. Hulle word gevorm uit die kondensasie van die allisienreste met lisien. Elastien kom dikwels voor met kollageen in bindweefsel. Dit is 'n rubberagtige proteïen sodat dit tot 'n paar keer hul lengte kan strek en terug kan keer na hul oorspronklike vorm en lengte wanneer die spanning vrygestel word. As gevolg van hierdie eienskap word dit grootliks gevind in die weefsels wat verband hou met longe, bloedvate en ligamente, wat groot uitbreidings ondergaan. Daarbenewens word hulle ook in klein hoeveelhede in plekke soos vel, oorkraakbeen en verskeie ander weefsels aangetref.
Wat is die verskil tussen kollageen en elastien?
• Daar is net een genetiese tipe elastien, terwyl daar baie verskillende genetiese tipes kollageen is.
• Elastien het genoeg vermoë om te rek en dan om terug te trek terwyl kollageen nie so vermoë het om te rek nie.
• Kollageen se primêre struktuur het herhalende (Gly-X-Y) rye, terwyl daar in elastien nie sulke herhalende (Gly-X-Y) rye is nie.
• In teenstelling met kollageen, is daar geen vorming van driedubbele heliks in elastien nie.
• Hidroksilisien is teenwoordig in kollageen, terwyl dit afwesig is in elastien.
• Geglikosileerde hidroksilisien is teenwoordig in kollageen, terwyl dit afwesig is in elastien.
• Die belangrikste kruisbindings wat in kollageen gevorm word, is intramolekulêre aldol-kruisbindings, terwyl dié in elastien intramolekulêre desmosien-kruisbindings is.
