Die sleutelverskil tussen avidien en streptavidien is dat avidien 'n hoë affiniteit en spesifisiteit vir biotien het, maar betreklik minder affiniteit as streptavidien, want streptavidien-biotien is een van die sterkste komplekse met 'n nie-kovalente binding.
Avidin is 'n tipe proteïen wat in die ovidukte van voëls, reptiele en amfibieë vorm. Streptavidien is 'n tipe proteïen wat berei word uit die suiwering van die bakterie Streptomyces avidinii.
Wat is Avidin?
Avidin is 'n tipe proteïen wat in die ovidukte van voëls, reptiele en amfibieë vorm. Hierdie proteïen is 'n tetrameriese biotienbindende proteïen wat in die wit van eiers neerslaan. Daar is dimeriese lede van avidin bykomend tot tetrameriese vorms. Ons kan hierdie dimeriese vorms in sommige bakterieë vind. Wanneer hoender eierwit oorweeg word, het dit ongeveer 0,05% avidien in verhouding tot die totale proteïeninhoud.
Figuur 01: Chemiese struktuur en voorkoms van Avidin-molekule
Daar is vier identiese subeenhede in die tetrameriese proteïen. Daarom kan ons dit 'n homotetramer noem. Elke tetrameer kan met biotien bind (ook genoem vitamien B7). Die affiniteit en spesifisiteit van hierdie binding is baie hoog. Avidin-biotienkompleks is een van die sterkste bekende nie-kovalente bindings.
Ons kan funksionele avidien in rou eiers vind. Wanneer dit gekook word, word die biotien-affiniteit vir avidien vernietig. Die natuurlike funksie van die avidineier is egter nog nie presies bekend nie. Wetenskaplikes het gepostuleer dat hierdie proteïen in die eierleier van die eier vorm as 'n bakteriële groei-inhibeerder. Dit kan met biotien bind (biotien is nuttig vir bakteriese groei).
Boonop is daar 'n nie-geglikosileerde vorm van avidien beskikbaar as 'n kommersiële produk. Dit is nog onbekend of hierdie nie-geglikosileerde vorm natuurlik voorkom of nie. Daar is 'n paar belangrike toepassings van hierdie proteïen, insluitend navorsingstoepassings, biochemiese toetse, suiweringsmedia, ens.
Wat is Streptavidien?
Streptavidien is 'n tipe proteïen wat berei word uit die suiwering van die bakterie Streptomyces avidinii. Dit is 'n tetrameer. Daar is homo-tetramere van streptavidien met 'n buitengewone hoë affiniteit vir biotien. Dit is bekend dat die binding van biotien aan streptavidien een van die sterkste nie-kovalente interaksies in die natuur is. Hierdie proteïen is nuttig in molekulêre biologie en bio-nanotegnologie as gevolg van die weerstand van die streptavidien-biotienkompleks teen organiese oplosmiddels, denaturante, proteolitiese ensieme, uiterste temperature, pH-waardes en skoonmaakmiddels.
Figuur 02: Struktuur en voorkoms van streptavidienmolekule
Daar is belangrike toepassings van streptavidien soos suiwering of opsporing van verskeie biomolekules, suiwering en opsporing van geneties gemodifiseerde peptiede, in Westerse klad, die ontwikkeling van Nanobiotegnologie, ens.
Wat is die verskil tussen Avidin en Streptavidien?
Avidin is 'n tipe proteïen wat in die ovidukte van voëls, reptiele en amfibieë vorm. Streptavidien is 'n tipe proteïen wat berei word uit die suiwering van die bakterie Streptomyces avidinii. Die belangrikste verskil tussen avidien en streptavidien is dat avidien 'n hoë affiniteit en spesifisiteit vir biotien het, maar relatief minder affiniteit as streptavidien, want streptavidien-biotien is een van die sterkste komplekse met 'n nie-kovalente binding.
Die onderstaande infografika bied die verskille tussen avidin en streptavidien in tabelvorm aan vir vergelyking langs mekaar.
Opsomming – Avidin vs Streptavidin
Avidin en streptavidien is belangrike proteïene. Die sleutelverskil tussen avidien en streptavidien is dat avidien 'n hoë affiniteit en spesifisiteit vir biotien het, maar betreklik minder affiniteit as streptavidien, want streptavidien-biotien is een van die sterkste komplekse met 'n nie-kovalente binding.
