Sleutelverskil – Affiniteit vs Avidity
Teenliggaam-antigeen-interaksie is 'n belangrike interaksie in selle om teen infeksies te reageer. Antigene is die vreemde deeltjies wat die gasheerselle binnedring. Hulle bestaan hoofsaaklik uit polisakkariede of glikoproteïene en het spesifieke vorms. Die interaksie tussen antigeen en teenliggaam vind plaas volgens die korrekte binding van die twee partye deur die nie-kovalente bindings soos waterstofbindings, van der Waals bindings, ens. Hierdie interaksie is omkeerbaar. Affiniteit en aviditeit is twee parameters wat die sterkte van die antigeen-teenliggaaminteraksie in immunologie meet. Die sleutelverskil tussen affiniteit en begeerte is dat affiniteit die maatstaf is van die sterkte van individuele interaksie tussen 'n epitoop en een bindingsplek van die teenliggaam, terwyl aviditeit die maatstaf is van die algehele bindings tussen antigeniese determinante en antigeenbindingsplekke van die multivalente teenliggaam. Affiniteit is een faktor wat die ywerigheid van die antigeen-teenliggaaminteraksie beïnvloed.
Wat is affiniteit?
Die affiniteit is 'n maatstaf van die interaksie tussen 'n antigeenbindingsplek van die teenliggaam en 'n epitoop van die antigeen. Affiniteitswaarde weerspieël die netto resultaat van die aantreklike en afstotende kragte tussen individuele epitoop en individuele bindingsplek. Hoë affiniteitswaarde is 'n resultaat van 'n sterk interaksie met meer aantreklike kragte tussen die epitoop en Ab-bindingsplek. Lae affiniteitswaarde dui op die lae balans tussen aantreklike en afstotende kragte.
Die affiniteit van monoklonale teenliggaampies kan maklik gemeet word aangesien hulle 'n enkele epitoop het en homogeen is. Poliklonale teenliggaampies beoordeel 'n gemiddelde affiniteitswaarde as gevolg van hul heterogene aard en hul verskille in die affiniteite teenoor die verskillende antigeniese epitope.
Ensiem-gekoppelde immunosorbent-toets (ELISA) is 'n nuwe tegniek in farmakologie wat gebruik word om die affiniteit van die teenliggaampies te meet. Dit lei tot meer akkurate, gerieflike en insiggewende data vir affiniteitsbepaling. Hoë affiniteit teenliggaampies bind vinnig met epitoop en maak 'n sterk binding wat voortduur tydens die immunologiese toetse terwyl lae affiniteit teenliggaampies die interaksie oplos en nie deur die toetse opgespoor word nie.
Wat is Avidity?
Die ywerigheid van 'n teenliggaam is 'n maatstaf van die algehele sterkte van die binding tussen die antigene en teenliggaam. Dit hang af van verskeie faktore soos affiniteit van die teenliggaam teenoor die antigeen, valensie van antigeen en teenliggaam en die strukturele rangskikking van die interaksie. As die teenliggaam en antigeen multivalent is en 'n gunstige strukturele rangskikking het, bly die interaksie baie sterk as gevolg van hoë ywer. Avidity toon altyd 'n hoë waarde as die som van die individuele affiniteite.
Die meeste antigene is multimeries en die meeste teenliggaampies is multivalensie. Gevolglik bly die meeste antigeen-teenliggaam-interaksies sterk en stabiel as gevolg van hoë ywerigheid van die antigeen-teenliggaamkompleks.
Figuur01: Affiniteit en Aviditeit van 'n teenliggaam
Wat is die verskil tussen Affinity en Avidity?
Affinity vs Avidity |
|
| Affiniteit verwys na die sterkte van die interaksie tussen een antigeniese epitoop met een antigeenbindingsplek van die teenliggaam. | Avidity is die maatstaf van die algehele sterkte van die interaksie tussen antigeniese epitope met multivalensie-teenliggaampies. |
| Occurence | |
| Dit vind plaas tussen individuele epitoop en individuele bindingsplek | Dit vind plaas tussen multivalente antigene en teenliggaampies. |
| Waarde | |
| Affiniteit is die balans van aantreklike en afstootlike kragte. | Avidity kan as 'n waarde meer as die som van die individuele affiniteite beskou word. |
Opsomming – Affiniteit vs Avidity
Antigeen-teenliggaampie-interaksie is 'n spesifieke, omkeerbare, nie-kovalente interaksie wat belangrik is in immunologiese studies. Dit is soortgelyk aan die ensiem substraat interaksie. Spesifieke antigeen bind met 'n spesifieke teenliggaam. Affiniteit en aviditeit is twee maatstawwe van hierdie interaksie. Affiniteit weerspieël die sterkte van een interaksie tussen 'n epitoop en 'n antigeenbindingsplek van die teenliggaam. Avidity weerspieël die algehele sterkte van die antigeen-teenliggaamkompleks. Dit is die verskil tussen affiniteit en aviditeit. Avidity is 'n gevolg van veelvuldige affiniteite wat in een antigeen-teenliggaamkompleks voorkom aangesien die meeste antigene en teenliggaampies multivalent is en verskeie interaksies handhaaf om die binding te stabiliseer.
